Proteazy serynowe

W tym artykule przeanalizowano Proteazy serynowe z różnych perspektyw, aby zrozumieć jego znaczenie i znaczenie dzisiaj. Od wpływu na społeczeństwo po wpływ na kulturę, Proteazy serynowe stał się tematem bardzo interesującym dla osób w każdym wieku i z każdej branży. W tym kontekście zbadane zostaną jego pochodzenie, ewolucja w czasie oraz różne opinie i teorie, które się wokół niego krążą. Podobnie zbadane zostaną jego implikacje i konsekwencje w różnych obszarach, w celu zapewnienia kompleksowej i kompletnej wizji Proteazy serynowe.

Proteazy serynowe (EC 3.4.21[1]) – podpodklasa enzymów, należąca do klasy hydrolaz i podklasy proteaz. Katalizują selektywnie hydrolizę wiązania peptydowego. Grupą reaktywną jest grupa hydroksylowa (-OH).

Do proteaz serynowych należą m.in. chymotrypsyna, trypsyna, trombina. Białka enzymatyczne tego rodzaju zawierają w centrum aktywnym serynę i histydynę będące dawcą ładunku dodatniego.

Mechanizm działania proteazy serynowej na przykładzie chymotrypsyny. Znajdujące się w centrum aktywnym reszty aminokwasowe seryny, histydyny i kwasu asparaginowego zaznaczono kolorem czarnym, a fragment cząsteczki hydrolizowanego białka kolorem czerwonym.

Wiele białek uczestniczących w hemostazie należy do tej grupy[2].

Przypisy

  1. ↑ Enzyme entry: EC 3.4.21.-, Enzyme nomenclature database , SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
  2. ↑ Michał B. Ponczek. Ewolucja układu hemostazy kręgowców. „Kosmos”. 59 (2010), s. 83, 2010.